GENETICA MOLECULAR

1) Código genético

El ADN contiene la informacion genética, hereditaria en forma de una secuencia de nucleótidos. Esta secuencia es como un idioma, el código genético.

Fabricar los distintos ARNs: ARNr, ARNt, ARNm, este último sirve para la síntesis de la cadena polipeptídica. Es el plano o código para fabricar una cadena polipeptidica. Todos los idiomas tienen letras (A, T, C, G). Todos los idiomas estan formados por palabras y cada palabra significa un concepto. En cualquier idioma los conceptos se utilizan para expresar ideas con sentido completo, frases.

Hay 20 Aa, se necesitan tres palabras que son tripletes, codones, que son en total 64. El sentido del código genético sería la cadena polipeptidica, que es un gen.

Hay genes que solo sirven para formar ARNt o ARNr.

Los de la cadena polipeptidica son los ARNm.

En los procariotas el codigo genetico, sus moleculas de ADN, son continuas.

En los eucariotas sus moleculas son discontinuas, solo son utiles ciertas partes del gen, el resto se llama axones o intrones., tienen una funcion estructural, actúan como relleno.

Caracteristicas

1) El codigo genetico es universal, es igual para todos los seres vivos. El mismo significa el mismo Aa para todos los seres vivos, tambien para los virus, esto quiere decir que todos tenemos un origen común.

2) No solapado

3) Ni puntos ni comas, existen tripletes de iniciacion (AUG) y terminacion (UGA)

4) Degenerado: varios tripletes distintos, significan el mismo Aa. Esto no significa que sea imperfecto. Imperfecto seria si mismos tripletes significasen distintos Aa. Esta caract. es deseada por los seres vivos, en el sentido en que la especificidad entre el triplete y su Aa se localiza en las dos primeras.

2) Transcripcion

El codigo genetico esta en el ADN, ademas se encuentra en el núcleo, podría directamente servir para ser traducido por ribosomas.
Es realizada por las ARN polimerasas, ADN dirigidas, siguiendo el principio de complementariedad.

La cadena de ARN es complementaria y antiparalela. Se abre una vuelta de hélice, se transcribe y pasa a la siguiente cerrándose la vuelta anterior espontaneamente, hasta codón final, terminando la transcripción.

La transcripcion es semejante en procariotas y eucariotas con la diferencia que el ARNm en procariotas ya puede ser traducido directamente por sus ribosomas.

En aucariotas se necesita una maduración, postranscripción que consiste en eliminar sus intrones lo hace el enzima, formada por prot.+ARN.

Hace falta otra enzima, ligasa, que liga los fragmentos de los exones.

3) Duplicación o replicación ADN

El ADN contiene la inf. genética. Cuando la célulase divide debe pasar a las células hijas una copia idéntica y exacta de la inf.genética. Para que esto pueda ser así, antes de dividirse la célula, debe duplicar exactamente su inf.genética, de forma que tenga dos copias que repartirigual a sus dos células hijas, esto es la replicación del ADN. Ocurre al final de la interfase, inmediatamente antes de que comience la división.

En la duplicación las dos cadenas de la doble hélice se separan y cada una sirve de molde para formar otra cadena complementaria y antiparalela.

4) BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Previamente en el núcleo una ARN polimerasa II transcribe un gen del ADN a partir de la cadena 3´->5´ de la doble hélice formando un ARNm que con maduración, o sin maduración que es lo que ocurre en las procariotas, va a contener la informacion necesaria para formar la cadena de Aa. Previamente tiene que haber la activacion de los Aa que intervienen en la síntesis que aportara la energía para formar los enlaces peptídicos, además los Aa activados tienen que combinarse con su ARNt específico, aquel cuyo anticodón es complementario con el codón correspondiente a ese Aa.

La función de la sínteis de proteínas, es la de leer y traducir el código genético , permite el acceso al ARNm de las ARNt, formando un enlace peptídico entre los Aa del ARNt, ordenados según código genético.

4.1) Iniciación

El codón de iniciación es complementario con el anticodón del ARNt que lleva fomil-metionina.

4.2) Elongación 

4.3) Terminación

El codón de terminación esta bloqueadi por un factor de terminación.

ESTRUCTURA Y FUNCIONES: ÁCIDOS NUCLEICOS

*Importancia biológica

La inmensa mayoría de las funciones en los seres vivos las realizan las proteínas cuya síntesis está dirigida y controlada por los ácidos nucleicos. 
Los ac.nucleicos poseen las instrucciones necesarias para la construcción de un ser vivo a partir de sus proteínas, "prospecto" de los seres vivos, tienen las instrucciones de los seres vivos.

*Nucleótidos: enlaces y funciones

Los nucleótidos son los monómeros de los ac.nucleicos Por hidrólisis salen tres moléculas distintas:

1) Ácido ortofosfórico

2)Pentosa

3) Bases nitrogenadas

Son resonantes, tienen muchos electrones libres, salta de un átomo a otro provocando la aparición de cargas eléctricas fluctuantes, que permiten a los N- capturar H+, características de las bases del N.

Se establece un enlace entre el C1 y el N1 de las bases pirimidinicas o el N9 de las bases púricas, se llama enlace glucosílico y se desprende una molécula de H2O. El otro enlace se establece entre OH del C5´de la pentosa y un OH del ácido ortofosfórico, un enlace éster, se desprende H2O.

1) Enlaces fosfodiester y nucleósidos

Nucleósidos: pentosa unida por un enlace glucosídico a una base nitrogenada.

Ac.nucleico: una serie de nucleosidos unidos por enlaces fosfodiester.

Se pueden unir cientos de miles y millones de nucleotidos.

ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

1) ADN: polímero de desoxirribonucleotidos 5´ monofosfato de A,T,G,C. Son muy parecido a las proteínas.

Cuando se pone en disol. adecuado adquiere un estado nativo, es más estable. Ese estado nativo esta formado de 4 niveles estructurales, cada uno de los niveles depende del anterior.

MODELO DE LA DOBLE HELICE

Explica todos los datos y permita las propiedades que debían tener los ADN, igual escalera de caracol.

Doble hélice es la estructura más estable para el ADN, son muchos enlaces y muy débiles, se rompen facilmente, separa cadenas. Se desnaturaliza y renaturaliza muy facilmente.

Desde collar de perlas hasta bucles se llama solenoide, es la forma activa del ADN se esta transcribiendo en ARN, sint.de proteínas.

2) ARNs

Polímeros de ribonucleótidos 5´ de A,G,C,N//T.

ARN va tener una vida corta, varios niveles estructurales que comienzan por la E1, que es el orden, la secuencia de los ribonucleotidos. ARN son monocatenarios (tiene una cadena).

Aunque dentro de la propia cadena cuando hay fragmentos complementarios también forman doble hélice. Mientras que fragmentos no complementarios forman bucles.

2.1) ARNm

Solo tiene E1.
Entre la E1 del ARN y del ADN hay una relación lineal correlacionada complementaria. Transcripcion de un gen, copia el plano de una proteina, lleva la inf.genética hasta la célula (a sus ribosomas), fabrique sus proteínas. Vida media de un ARNm son de pocos minutos y despues se degrada, de otra forma, se fabricarian proteinas indefinidas.

El ARN es igual, se forma en el núcleo a partir del ADN, pero realiza su función en el citoplasma.

2.2) ARNt

Se forma en el núcleo o citoplasma, porque es donde cumple su función.

80% de las bases son complementarias y monocatenaria con lo que forma doble hélice: hélice+bucles, que no son complementarios, da lugar a la "hoja de trébol"

2.3) ARNr

80-85% del ARN celular.

E1 en regiones complementarias dentro de la cadena, forma doble hélice+bucles, lo que da lugar a una E3 compacta. Leen el codigo genético del gen (ARNm) y colocan los Aa en el orden indicado en el ARNm, y luego traducen, unen los Aa entre si, fabrican la cadena polipeptidica.

 

ENZIMAS

Una de las principales caract. de los s.vivos es poseer un metabolismo. las reacciones químicas explican todo nuestro funcionamiento. Los s.vivos somos como unas máquinas que funcionan mediante reacciones químicas. Para que una máquina de reacciones químicas funcione, las reacc. químicas deben ocurrir en tiempo real. Tienen que ocurrir a cierta velocidad sino son irreversibles.
Como las reacc. químicas en general son lentas, se necesita un acelerador, esto es lo que hace un catabolizador enzimatico.

1) Mecanismo de acción enzimático

Todas las reacciones del metabolismo son reversibles, existe una situación de equilibrio.
En el laboratorio para acelerar reacciones , aumenta la temperatura + descargas electricas, aporte energetico, esto es incompatible con los seres vivos, porque alteran las moléculas orgánicas.

Todas las reacciones químicas consisten en la formación o rotura de enlaces químicas, para lo que hace falta un aporte energético, que se llama energía de activación.

*Energía de activación: energía necesaria para formar o romper enlaces. Complejo activado los enlaces serían medio rotos o medio formados. Para que ocurra una reacción debe existir una energía de activación. Además se tiene que dar una segunda situación.

Si la colisión es geométricamente correcta, la energía se invierte en la formación del complejo activado, de P, en otro caso la energía se pierde inútilmente.
Los catalizadores disminuyen la energía de activación favoreciendo la geomatría de colisión. Todas correctas, no se pierde E.

   
Si suficiente E.activación y colisión son correctas, el complejo activado se transforma en producto. Si falta alguna característica, el complejo activado vuelve a sustrato.

1- CARACTERÍSTICAS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

1) Complejo enzima-sustrato y centro activo.

Se forma un complejo intermedio que es inestable y que rapidamente se transforma en P.

Esta unión es formar un complejo, se realiza en la superficie de la enzima. Donde hay un surco, es lo que se llama centro activo: donde se une el S.Este centro activo tiene una forma complementaria con el sustrato, las enzimas reconoce a sus sustratos por su forma.

2) Especificidad

La enzima reconoce a su sustrato porque su forma es complementaria con su centro activo + Aa de unión, esto se llama especificidad de S. Esto puede ser total, distingue incluso isómeros.

3) Cofactores y vitaminas.

Cofactores> Unión momentanea, débil. Son iones metálicos, colaboran en la unión o en la catálisis.

Coenzima> Cofactores que son moléculas orgánicas, no colaboran en la unión o catálisis, sino que actúan como transportadores de grupos químicos entre una reacción que los desprende y otra que los precisa, se llaman aceptores temporales de grupos químicos, esto hace falta porque los catalizadores deben recuperarse intactos, no pueden quedarse con nada.

Las coenzimas imprescindibles para la acción de las enzimas.

Las vitaminas se clasifican en hidrosolubles y liposolubles.

Las vitaminas se necesitan en bajas concentracione. Actúan con enzimas también en bajas concentraciones. Su ausencia en la dieta acarrea unas enfermedades, reconocidas como avitaminosis o enfermedades carenciales.

4) Mecanismo para aumentar la eficacia enzimática: sistemas multienzimáticos y compartimentación.

La velocidad de una reacción es directamente proporcional a la concentración de sustrato. Esto se consigue de dos formas:

-Acoplando las reacciones

La cantidad de concentración es pequeña si hay que diluirlo en todo el hialoplasma. Esto ocurre si las reacciones que están relacionadas están separadas.

Muchas enzimas forman parte de sistemas multienzimaticos en las que están próximos, permitiendo conseguir  mayor cantidad de sustrato. 

5) Cinética de las reacc.catalizadas por enzimas: ecuación Michaelis-Menten.

REGULACIÓN DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Las necesidades de las células varían y así debería hacerlo también la actividad enzimática que cubren las necesidades.

Existen parámetros generales que afectan a su acción. Pero también son inespecíficas, afectan por igual a todas las enzimas y resulta necesario regular especificamente para economizar recursos para la célula y también para que actuen coordinadamente.

A) Activación / inhibición enzimática

Todas las enzimas comienzan a funciones por la presencia de un S, coenz., cofactor. Si están ausentes el E no funciona. V=0

Tambien existen unas sust. que se llaman inhibidores que tienen esa función (anticatalizadores)

1..1) Hay un tipo de inhibición irreversible,unen covalentemente con ciertos enzimas inhibiendolos irreversiblemente, nunca van a volver a funcionar, se les conoce como veneno metabólico, como cierto insecticida.

-Inhibicion reversible: Mecanismo celular que regula la V de las reacciones quimicas.

Se diferencian tres tipos:

INHIBICION COMPETITIVO

INHIBICION NO COMPETITIVA

INHIBICION ACOMPETITIVA

2) Enzimas reguladores

Hay cientos de enzimas con estas caracteristicas. Son enzimas capaces de modificar en muy poco tiempo el estado metabólico de la célula.

Dos tipos:

-Alostericos

-Modulados cavalentemente

2.1) Alostericos

Tienen dos cetros activos: el centro activo y el centro alosterico. Este ultimo es específico de una sust. llamada modulador, que puede ser positivo o negativo. El positivo activa la enzima y el negativo inhibe a la enzima. Son monovalentes porque tienen un modulador. Otros son polivalentes, tienen varios centros alostericos cada uno con su modulador específico.

2.2) Enzimas moduladores covalentemente 

Es muy importante, ocurre en el higado, libera la glucosa almacenada para su actividad. Este tipo de enzima se usa cuando se quiere conseguir la amplificación de una señal rápida, de emergencia...

PROTEINAS

Proteínas

Proteína es una palabra derivasa del griego "proteos" (cambio de forma).
Forman más del 50% del peso seco, por los cual, cuantitativa y cualitativamente las proteínas son los que actúan en la mayoría de las funciones (pelo, enzimas, hormonas, músculos, transportadores,...)


Una de las diferencia entre proteínas, glúcidos y lípidos, es que éstas actuaban en funciones pasivas, en cambio las proteínas tienen actividad vital.
Son polímeros de monómeros distintos (20 Aa distintos), con orden Aa1-Aa7-Aa9-Aa13-..., es una secuencia con información. La secuencia de aminoácidos determina la forma de proteína, y ésta determina su función.



Son polímetos lineales de aminoácidos formando grandes macromoléculas (OH=104 /106), extraordinariamente completas que montan y desmotan con facilidad. Aportan otra propiedad de la materia una que es la renovación constante de la materia viva.
Cuando se le realiza la hidrólisis a una proteína, se le sube un poco la temperatura, se le sube o baja el pH, añadiendo sales, detergentes, ... La proteína se parte en polipeptidos, cadena de más de 10Aa, si seguimos con la hidrólisis los polipeptidos formaran péptidos (2-10Aa)y si seguimos formaran 20Aa distintos.
Los aminoácodps son los monómeros de las proteínas.



Aminoácidos:
Monómeros de las proteínas.
Todos tienen en común un grupo amino y un grupo ácidos

1. Propiedades

1ºCarácter ácido/básico:
Se comportan como ácidos a pH básicos y como bases a pH ácidos.
Curva de titulación de alanina (Aa):

Alanina en el 6, punto isoeléctrico, valor de pH en el que hay tantas cargas positivas como negativas.
Si se cambia el pH cambian las cargas eléctricas.
2ºPolares:
Son solubles en aguaSon cristalizables tienen alto punto de fusión, por las cargas eléctricas.
3ºIsomería espacial y óptica:
Carbonos asimétricos es el carbono alfa.Se mira el grupo amino, a la derecha, D-Aa, a la izquierda, L-Aa.En la naturaleza predomina los L-Aa.Isomería óptica, desviar la luz polarizada.La glicocola no presenta carbono asimétrico ni isomería óptica.

2.Clasificación de los aminoácidos
Se clasifican según su radical, a pH 7.
No polares / Polares sin carga / Polares con carga negativa / Polares con carga positiva.
*El Enlace peptídico une a los Aa y se establece entre un ácido y un amino.
Se forma un enlace peptídico y se desprende una molécula de agua.
Al principio siempre hay un grupo amino que queda libre y el último aminoácido de la cadena es el que tiene el grupo ácido libre.
Estos átomos se llaman átomos peptídicos, tienen que estar en el mismo plano, porque es un enlace resonante (enlace peptídico tiene el mismo porcentaje en enlace sencillo y en enlace doble).
No pueden girar, sólo giran todos menos los del enlace peptídico.
Comparten tantos electrones entre ellos que tienen que estar en el mismo plano.
Lo más importante es el giro del carbono alfa, si gira arrastra al radical y determina la forma de la proteína.
Al formarse los enlaces peptídicos se produce una línea quebrada de los átomos peptídicos y de los carbonos asimétricos, en los que los radicales quedan alternativamente hacia arriba y abajo en la línea quebrada.



3.Estructura de las proteínas 
2 Aa unidos a un enlace peptídico, dipéptido; 2-10, péptido; +10, polipéptido. Siendo proteína la formada por 10 o más polipéptidos.
1ºEstructura primaria: 
Cada proteína formada por ciertos Aa que están en un determinado orden, se llama secuencia de aminoácidos de una proteína. Es característica de cada proteína y específica de ella, sería su estructura primaria. Determina las restantes estructuras, función y propiedades. Como la especificad de especie.
Una misma proteína presenta diferentes estructuras primarias en las diferentes especies.
En las proteínas encontramos unos Aa esenciales, para la función o la estructura de la proteína, no varían a lo largo de la evaluación. El resto de los Aa (no esenciales) son los que varían de una especie a otra. Estructura primaria es extendida.
Cuando se conoció la estructura primaria se supuso que todas las proteínas eran extendidas, que no había más estructuras. Difracción de rayos x. Cuando se hizo una radiografía, las proteínas presentaban una forma tridimensional espacial, se llama estado nativo.
Es la forma de la proteína, la que tiene mas enlaces, más estable, menos energía libre.
Era el resultado de varios niveles estructurales, todos dependientes de la estructura primaria.


2ºEstructura secundaria:
Son el resultado de los giros de los carbonos asimétricos.
Alfa-helice, se produce al girar los carbonos asimétricos siguiendo una hélice alrededor de un eje imaginario. Este giro es de 3,6 Aa por vuelta. El Aa en posición 1 queda enfrente del Aa en posición 5.

Los átomos peptídicos quedan enfrentados cada 4 Aa, quedan enfrentados en la posición geométrica correcta (distancia y orientación).
Para formar todos los puentes de hidrógeno posibles entre ellos, puentes de hidrógeno intracatenarios, son los que se mantienen alfa-hélice.
Los radicales se quedan fuera de la hélice.
*Beta-hoja plegada:
Se produce cuando los carbonos asimétricos actúan como puntos de plegamiento de la cadena. Se mantienen por puentes de hidrógeno, que se producen a través de cadenas paralelas (no en la misma cadena), se llama puentes de hidrógeno intercatenarios.


*Triple hélice del colágeno:
Forma hélice pero en su estructura primaria abundan los Aa llamados prolina e hidroxiprolina (son Aa con grupo amino ciclado, carece de hidrógeno para formar puentes de hidrógeno).
No forman puentes de hidrógeno intracatenarios, se forma una hélice más extendida con puentes intercatenarios, como una cuerda de 3 cabos (3 hélices).


La estructura secundaria no son puras, no están completamente estructuradas ni de un solo tipo, hay alfa-hélice, beta-hoja plegada, discontinuidades no hay estructura secundaria.
Conjunto de las estructuras secundarias más discontinuidades es el estado nativo de la estructura terciaria, forma espacial.
3ºEstructura terciaria:
Conjunto de estructura secundaria más discontinuidades. Las causas de las discontinuidades son:
-Prolina / hidroxiprolina, rompen la estructura secundaria porque no forman puentes de hidrógeno (amino ciclado).
-Aa con radicales apolares, son hidrófobos o lipófilos, se introducen dentro de la cadena de la estructura secundaria (huyen del agua buscan el ambiente lipófilo del interior), especialmente si son voluminosos.
-Aa cercanos con cargas iguales o distintas, si se atraen como si se repelen.
-Cisteína, presenta un grupo HS, si se encuentran dos cisternas enfrentadas en la posición geométrica correcta se produce entre ellas puente de disulfuro.
La estructura terciaria es el conjunto de sus estructuras secundarias más sus discontinuidades. Si una proteína sólo tiene estructura terciaria es su estado nativo.
Por la forma que tiene los Aa están más cercanos. La estructura terciaria se mantiene gracias a unos enlaces nuevos resultantes de la forma de la proteína.
*Enlaces:
-Interacciones iónicas, Aa con carga positiva y otro con carga negativa (Aa ácido con básico).
-Puentes de hidrógeno, H---O/N cargados, oxígeno/nitrógeno electronegativos.
-Fuerzas de Van de Waals, atracciones eléctricas entre cargas fluctuantes.
-Interacciones hidrofóbicas, los radicales apolares se meten dentro de la cadena por ser hidrófobos y se unen entre sí por ser lipóficos. Todos los enlaces anteriores son débiles, pero como son numerosos pueden sostener la estructura terciaria, estabilizan la estructura.
Enlace fuerte, puentes de disulfuro, enlace covalente entre cisteína.


4ºEstructura cuaternaria:
Es el estado nativo de la proteína (forma). Tienen estructura cuaternaria aquellas proteínas que tienen subunidades. Hemoglobina esta formada por la unión de 4 subunidades. Estructura cuaternaria uniones de subunidades con estructura terciaria.
Los enlaces mantienen la estructura cuaternaria, aparecen al unirse las subunidades.
Los enlaces son los mismos que en la estructura terciaria, excepto los puentes disulfuro.
Los enlaces de la estructura cuaternaria son débiles.
Todos los enlaces que mantienen el estado nativo son débiles, se modifican fácilmente según el ambiente al que están sometidos y según su función.
La función depende de la estructura y ésta determina que ciertos radicales en superficie sean capaces de interaccionar débilmente con un ligando (enzima-sustrato, antígeno-anticuerpo, hemoglobina-oxígeno), para unirse a él y otras interacciones realizan su función.
En el momento en que se encuentran unidos, otro radical debilita un enlace y lo rompe.
Los radicales que ayudan a la unión son Aa esenciales, también son esenciales los que mantienen la estructura, los demás Aa son de relleno.
Los aa se encuentran a cada lado de la cadena, no necesariamente seguidos en la cadena, aparecen juntos por a forma de la proteína, en un surco de la superficie, llamado centro activo.

• Transformanción de la estructura 1ª hasta la estructura 4ª:

4. Propiedades de las proteínas

1.Solubilidad en agua:
Son relativamente solubles en agua, porque las dos terceras partes del Aa (R) son polares.
Las proteínas tienen tamaño muy grande y no forman disoluciones, forman dispersiones coloidales.


2.Especificidad:
Las proteínas son diferentes en distintas especies e incluso en distintos individuos.
Los Aa esenciales (catalíticos en enzimas), los de unión, los que mantienen la estructura, estos aa no cambian ni de una especie a otra, ni en los individuos, lo que cambian son los radicales (relleno).
Son tantas las combinaciones posibles que lo extraño sería que fueran iguales.
El sistema inmunitario conoce la estructura primaria de nuestras proteínas, reconoce lo extraño y envía una respuesta inmunitaria cuando reconoce una infección, rechaza órganos transplantados o transfusión sanguínea errónea.
Cuando cambia Aa esencial produce una enfermedad, mutación.
Anemia fácil forma, los glóbulos rojos normales tienen forma de disco bicóncavo, en vez del ácido glutámico (ácido) hay valina (neutro)
Este cambio en la estructura primaria afecta a la secundaria, terciaria y cuaternaria de la hemoglobina (transporte de O2) y la vuelve anormal, afecta a los glóbulos rojos que presentan forma de media luna, as personas tienen problemas oxigenan mal, tienen anemia perniciosa (el baso destruye todos los glóbulos rojos).


3.Desnaturalización y renaturalización:
El estado nativo se adquiere espontáneamente, depende de la estructura primaria y se mantiene por enlaces débiles, fácilmente se pierde o se altera.
Con aumento o disminución del pH, temperatura, alta concentración de sal o de detergente, la proteína queda desnaturalizada, pierde su forma, su estado nativo, su función y sus propiedades.
Las proteínas se vuelven insolubles (precipitado), los radicales apolares quedan expuestos y se vuelve más apolar, tiene más tamaño, extendida (desnaturalización suave).
Renaturalización, volver a ponerla estructura a sus condiciones normales (pH, temperatura, detergente, sal), espontáneamente vuelve a su estado nativo (desnaturalización reversible).
Si la desnaturalización es más intensa pierde su estructura y no puede volver a su estado nativo, desnaturalización irreversible.

5.Clasificación y funciones biológicas

Se clasifican por su composición química:
Holoproteínas, formadas sólo por Aa:
-globulares, albúminas, globulinas, hemoglobina
-fibrosas, queratina (tiene mucha cisteína), pelo, uña, piel, miosina (músculos), colágeno (conjuntivo, óseo, cartilaginoso)






-globulares, albúminas, globulinas, hemoglobina
-fibrosas, queratina (tiene mucha cisteína), pelo, uña, piel, miosina (músculos), colágeno (conjuntivo, óseo, cartilaginoso)
Heteroproteínas, formadas por Aa y otras sustancias no proteicas, grupo prostético, la unión es permanente. El grupo prostético es el que realiza la función de la proteína. La cadena de Aa aporta el ambiente adecuado para que funcione el grupo prostético.
-glucoproteínas, membrana donde se constituyen las señales de identificación celular (antígenos), algunos anticuerpos también son glucoproteínas (inmunoglobinas), mucina, forma mucus, aparato digestivo, respiratorio.
-fosfoproteínas, caseína-leche, ovoalbúmina-clara de huevo.
-cromoproteínas, anillo tetrapirrólico (pirrol tiene 4 anillos unidos), anillo resonante (dobles enlaces cambian de sitio). Los dobles enlaces le dan color, hay muchos electrones compartidos y además son resonantes, con lo cual hay electrones libres y aceptan y dan electrones (cadena transportadora de electrones), absorben energía (pigmentos, fotosíntesis)
Ejemplos:
Clorofila- pigmentos, fotosíntesis.
Citocromos- cadena transportadora de electrones.
El anillo tetrapirrólico rodea a un metal:
Fe, hemoglobina, citocromos.
Mg, clorofila.
Cu, hemocianina.
-nucleoproteínas, formadas de ácidos nucleicos y proteínas, forma los cromosomas y ribosoma, constituyen la cromatina.
Si clasificamos las proteínas por su función:
-catalizadores, aceleran las reacciones, enzimas.
-reguladoras, modifican la intensidad metabólica, hormonas de la insulina, del crecimiento.
-movimiento, actina y miosina muscular.
-defensivas, anticuerpos, sistema inmunitario.
-transporte, hemoglobina, oxígeno en sangre, mioglobina, oxígeno en músculos.
-estructural, pelo, uñas, cilios, flagelos de la membrana.