ENZIMAS

Una de las principales caract. de los s.vivos es poseer un metabolismo. las reacciones químicas explican todo nuestro funcionamiento. Los s.vivos somos como unas máquinas que funcionan mediante reacciones químicas. Para que una máquina de reacciones químicas funcione, las reacc. químicas deben ocurrir en tiempo real. Tienen que ocurrir a cierta velocidad sino son irreversibles.
Como las reacc. químicas en general son lentas, se necesita un acelerador, esto es lo que hace un catabolizador enzimatico.

1) Mecanismo de acción enzimático

Todas las reacciones del metabolismo son reversibles, existe una situación de equilibrio.
En el laboratorio para acelerar reacciones , aumenta la temperatura + descargas electricas, aporte energetico, esto es incompatible con los seres vivos, porque alteran las moléculas orgánicas.

Todas las reacciones químicas consisten en la formación o rotura de enlaces químicas, para lo que hace falta un aporte energético, que se llama energía de activación.

*Energía de activación: energía necesaria para formar o romper enlaces. Complejo activado los enlaces serían medio rotos o medio formados. Para que ocurra una reacción debe existir una energía de activación. Además se tiene que dar una segunda situación.

Si la colisión es geométricamente correcta, la energía se invierte en la formación del complejo activado, de P, en otro caso la energía se pierde inútilmente.
Los catalizadores disminuyen la energía de activación favoreciendo la geomatría de colisión. Todas correctas, no se pierde E.

   
Si suficiente E.activación y colisión son correctas, el complejo activado se transforma en producto. Si falta alguna característica, el complejo activado vuelve a sustrato.

1- CARACTERÍSTICAS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

1) Complejo enzima-sustrato y centro activo.

Se forma un complejo intermedio que es inestable y que rapidamente se transforma en P.

Esta unión es formar un complejo, se realiza en la superficie de la enzima. Donde hay un surco, es lo que se llama centro activo: donde se une el S.Este centro activo tiene una forma complementaria con el sustrato, las enzimas reconoce a sus sustratos por su forma.

2) Especificidad

La enzima reconoce a su sustrato porque su forma es complementaria con su centro activo + Aa de unión, esto se llama especificidad de S. Esto puede ser total, distingue incluso isómeros.

3) Cofactores y vitaminas.

Cofactores> Unión momentanea, débil. Son iones metálicos, colaboran en la unión o en la catálisis.

Coenzima> Cofactores que son moléculas orgánicas, no colaboran en la unión o catálisis, sino que actúan como transportadores de grupos químicos entre una reacción que los desprende y otra que los precisa, se llaman aceptores temporales de grupos químicos, esto hace falta porque los catalizadores deben recuperarse intactos, no pueden quedarse con nada.

Las coenzimas imprescindibles para la acción de las enzimas.

Las vitaminas se clasifican en hidrosolubles y liposolubles.

Las vitaminas se necesitan en bajas concentracione. Actúan con enzimas también en bajas concentraciones. Su ausencia en la dieta acarrea unas enfermedades, reconocidas como avitaminosis o enfermedades carenciales.

4) Mecanismo para aumentar la eficacia enzimática: sistemas multienzimáticos y compartimentación.

La velocidad de una reacción es directamente proporcional a la concentración de sustrato. Esto se consigue de dos formas:

-Acoplando las reacciones

La cantidad de concentración es pequeña si hay que diluirlo en todo el hialoplasma. Esto ocurre si las reacciones que están relacionadas están separadas.

Muchas enzimas forman parte de sistemas multienzimaticos en las que están próximos, permitiendo conseguir  mayor cantidad de sustrato. 

5) Cinética de las reacc.catalizadas por enzimas: ecuación Michaelis-Menten.

REGULACIÓN DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

Las necesidades de las células varían y así debería hacerlo también la actividad enzimática que cubren las necesidades.

Existen parámetros generales que afectan a su acción. Pero también son inespecíficas, afectan por igual a todas las enzimas y resulta necesario regular especificamente para economizar recursos para la célula y también para que actuen coordinadamente.

A) Activación / inhibición enzimática

Todas las enzimas comienzan a funciones por la presencia de un S, coenz., cofactor. Si están ausentes el E no funciona. V=0

Tambien existen unas sust. que se llaman inhibidores que tienen esa función (anticatalizadores)

1..1) Hay un tipo de inhibición irreversible,unen covalentemente con ciertos enzimas inhibiendolos irreversiblemente, nunca van a volver a funcionar, se les conoce como veneno metabólico, como cierto insecticida.

-Inhibicion reversible: Mecanismo celular que regula la V de las reacciones quimicas.

Se diferencian tres tipos:

INHIBICION COMPETITIVO

INHIBICION NO COMPETITIVA

INHIBICION ACOMPETITIVA

2) Enzimas reguladores

Hay cientos de enzimas con estas caracteristicas. Son enzimas capaces de modificar en muy poco tiempo el estado metabólico de la célula.

Dos tipos:

-Alostericos

-Modulados cavalentemente

2.1) Alostericos

Tienen dos cetros activos: el centro activo y el centro alosterico. Este ultimo es específico de una sust. llamada modulador, que puede ser positivo o negativo. El positivo activa la enzima y el negativo inhibe a la enzima. Son monovalentes porque tienen un modulador. Otros son polivalentes, tienen varios centros alostericos cada uno con su modulador específico.

2.2) Enzimas moduladores covalentemente 

Es muy importante, ocurre en el higado, libera la glucosa almacenada para su actividad. Este tipo de enzima se usa cuando se quiere conseguir la amplificación de una señal rápida, de emergencia...